🏡خانه لودیش📚

Forwarded from 🏡خانه لودیش📚

❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌

General structure and activation of recept tyrosine kinases (RTKs)



The cytosolic domain of RTKs contains an intrinsic protein tyrosine kinase catalytic site. In the absence of ligand RTKs generally exist as monomers with poorly active kinases.
Binding of two ligands to the extracellular domains of two RTKs forms or stabilizes an activated dimeric receptor. This brings together two poorly active kinases such that each one phosphorylates the other
on a tyrosine residue in the activation loop.Phosphorylation causes the loop to move out of the kinase catalytic site, thus increasing the ability of ATP and/or the protein substrate to bind. The activated kinase then phosphorylates several tyrosine residues in the receptor’s cytosolic domain.The resulting phosphotyrosines function as docking sites for SH2 and other binding domains on downstream signal-transducing proteins.



ساختار کلی و فعال سازی گیرنده تیروزین کینازها (RTKها)


دمین سیتوزولی RTKها حاوی جایگاه کاتالیتیک پروتئین تیروزین کینازی است. در غیاب لیگاند (1)، RTKها عموما به صورت منومر با کینازهای دارای فعالیت ضعیف وجود دارند. اتصال دو لیگاند به دمین های خارج سلولی دو RTK گیرنده دیمری فعال را به وجود آورده یا پایدار می سازند. با این کار، کینازهای دارای فعالیت ضعیف به کنار همدیگر آورده می شوند چنان که هر یک، دیگری را بر روی باقیمانده تیروزین در لوب فعال سازی فسفریله می کند (۲) فسفریلاسیون باعث حرکت لوب مذکور به سمت خارج جایگاه کاتالیتیک کینازی می شود و لذا توانایی اتصال ATP و/یا سوبسترای پروتئینی را افزایش می دهد. سپس کیناز فعال باقیماندوهای تیروزین متعددی را در دمین سیتوزولی گیرنده فسفریله می کند (3). فسفوتیروزین های حاصله به عنوان جایگاه های لنگراندازی برای SH2 و سایر دمین های اتصالی موجود بر روی پروتئین های انتقال دهنده پیام پایین دستی عمل می نمایند.




❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌


https://www.tgoop.com/joinchat-AAAAAFJ8zItgrf4znNjxXg

www.tgoop.com/lodishhome/755

8.5K viewsFeb 23, 2021 at 08:11

❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌

General structure and activation of recept tyrosine kinases (RTKs)



The cytosolic domain of RTKs contains an intrinsic protein tyrosine kinase catalytic site. In the absence of ligand RTKs generally exist as monomers with poorly active kinases.
Binding of two ligands to the extracellular domains of two RTKs forms or stabilizes an activated dimeric receptor. This brings together two poorly active kinases such that each one phosphorylates the other
on a tyrosine residue in the activation loop.Phosphorylation causes the loop to move out of the kinase catalytic site, thus increasing the ability of ATP and/or the protein substrate to bind. The activated kinase then phosphorylates several tyrosine residues in the receptor’s cytosolic domain.The resulting phosphotyrosines function as docking sites for SH2 and other binding domains on downstream signal-transducing proteins.



ساختار کلی و فعال سازی گیرنده تیروزین کینازها (RTKها)


دمین سیتوزولی RTKها حاوی جایگاه کاتالیتیک پروتئین تیروزین کینازی است. در غیاب لیگاند (1)، RTKها عموما به صورت منومر با کینازهای دارای فعالیت ضعیف وجود دارند. اتصال دو لیگاند به دمین های خارج سلولی دو RTK گیرنده دیمری فعال را به وجود آورده یا پایدار می سازند. با این کار، کینازهای دارای فعالیت ضعیف به کنار همدیگر آورده می شوند چنان که هر یک، دیگری را بر روی باقیمانده تیروزین در لوب فعال سازی فسفریله می کند (۲) فسفریلاسیون باعث حرکت لوب مذکور به سمت خارج جایگاه کاتالیتیک کینازی می شود و لذا توانایی اتصال ATP و/یا سوبسترای پروتئینی را افزایش می دهد. سپس کیناز فعال باقیماندوهای تیروزین متعددی را در دمین سیتوزولی گیرنده فسفریله می کند (3). فسفوتیروزین های حاصله به عنوان جایگاه های لنگراندازی برای SH2 و سایر دمین های اتصالی موجود بر روی پروتئین های انتقال دهنده پیام پایین دستی عمل می نمایند.




❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌🔆❌


https://www.tgoop.com/joinchat-AAAAAFJ8zItgrf4znNjxXg

BY 🏡خانه لودیش📚